Aconitase binds isocitrate


Autor/Urheber:
Größe:
1780 x 614 Pixel (182650 Bytes)
Beschreibung:
Reaction scheme catalyzed by aconitase -- binding of isocitrate to activated Fe-S-cluster
Kommentar zur Lizenz:
PD-icon.svg Diese Datei ist gemeinfrei („public domain“), weil sie nur Allgemeingut enthält und die nötige Schöpfungshöhe nicht erreicht.
Lizenz:
Public domain
Credit:
M. Claire Kennedy and Helmut Beinert: IX.4. Aconitase. in Ivano Bertini, Harry B. Gray, Edward I. Stiefel, Joan Selverstone Valentine (eds.): Biological Inorganic Chemistry: Structure and Reactivity. University Science Books, Herndon 2006. ISBN 1891389432 pp.209--
Bild teilen:
Facebook   Twitter   Pinterest   WhatsApp   Telegram   E-Mail
Weitere Informationen zur Lizenz des Bildes finden Sie hier. Letzte Aktualisierung: Tue, 26 Oct 2021 00:08:19 GMT

Relevante Bilder


Relevante Artikel

Aconitase

Aconitase (ACO) heißen Enzyme, die die Umwandlung von Citrat oder Isocitrat in Aconitat und umgekehrt katalysieren. Es ist ein unentbehrliches Enzym des Citratzyklus und des Glyoxylatzyklus. Aconitase kommt in allen Eukaryoten und Bakterien im Zytosol vor. Mehrzellige Tiere haben eine zusätzliche Kopie der ACO im Mitochondrium. Bei Säugetieren und Bakterien schließlich hat sich die zytosolische ACO weiterentwickelt und die zusätzliche Rolle eines Translations-Repressors angenommen, der eine zentrale Rolle im Eisenstoffwechsel spielt. Mutationen am Eisen-Schwefel-Cluster-Gerüstprotein (ISCU) können zur seltenen Krankheit Aconitasemangel führen, da die ACO-Funktion von der Anwesenheit des Cluster abhängig ist. .. weiterlesen