Tetraspanine

Die Tetraspanine sind eine Gruppe von Proteinen in Biomembranen, die sich durch vier Transmembrandomänen auszeichnen, die jeweils einmal die Membran durchspannen.[1]

Eigenschaften

Tetraspanine kommen in allen Mehrzellern vor. Sie sind Oberflächenproteine und an verschiedenen zellulären Prozessen beteiligt, z. B. Zelladhäsion und Zellmigration.[2] Weiterhin sind sie an der Entstehung und Metastasierung von Tumoren beteiligt.[1] Während CD9, CD63, CD82 und CD151 in verschiedenen Zelltypen gebildet werden, kommen CD37 und CD53 vor allem in Leukozyten vor.[3] Von den 34 bislang bekannten Tetraspaninen kommen 33 im Menschen vor.

Der N-Terminus und der C-Terminus der Tetraspanine liegen beide im Zytosol.[2] Die vier Transmembrandomänen der Tetraspanine bestehen aus hydrophoben Aminosäuren, die sich zusammenlagern. Als Transmembranprotein mit vier Membrandurchgängen besitzen Tetraspanine eine kurze Schleife auf der zytosolischen Seite sowie zwei Schleifen auf der Außenseite. Die extrazellulären Domänen heißen small extracellular domain (SED/SEL oder EC1) und die längere Schleife von etwa 100 Aminosäuren heißt large extracellular domain/loop (LED/LEL oder EC2), mit zwei Disulfidbrücken in der konservierten Sequenz (E/C)CCGD(W/F/Y)PCCGCC.

Die Bindungsspezifität der Tetraspanine umfasst Integrine, Cadherine, Rac, Matrix-Metalloproteinasen, EGF-Rezeptor und ALCAM.[2]

Vertreter

ProteinGenSynonyme
TSPAN1TSPAN1TSP-1
TSPAN2TSPAN2TSP-2
TSPAN3TSPAN3TSP-3
TSPAN4TSPAN4TSP-4, NAG-2
TSPAN5TSPAN5TSP-5
TSPAN6TSPAN6TSP-6
TSPAN7TSPAN7CD231/TALLA-1/A15
TSPAN8TSPAN8CO-029
TSPAN9TSPAN9NET-5
TSPAN10TSPAN10OCULOSPANIN
TSPAN11TSPAN11CD151-like
TSPAN12TSPAN12NET-2
TSPAN13TSPAN13NET-6
TSPAN14TSPAN14
TSPAN15TSPAN15NET-7
TSPAN16TSPAN16TM4-B
TSPAN17TSPAN17
TSPAN18TSPAN18
TSPAN19TSPAN19
TSPAN20UPK1BUP1b, UPK1B
TSPAN21TSPAN21UP1a, UPK1A
TSPAN22PRPH2RDS, PRPH2
TSPAN23TSPAN23ROM1
TSPAN24CD151CD151
TSPAN25CD53CD53
TSPAN26CD37CD37
TSPAN27CD82CD82
TSPAN28CD81CD81
TSPAN29CD9CD9
TSPAN30CD63CD63
TSPAN31TSPAN31SAS
TSPAN32TSPAN32TSSC6
TSPAN33TSPAN33
TSPAN34TSPAN34

Literatur

  • ME. Hemler: Tetraspanin proteins promote multiple cancer stages.. In: Nat Rev Cancer. 14, Nr. 1, Dezember 2013, S. 49–60. doi:10.1038/nrc3640. PMID 24362348.
  • F. Wang, K. Vandepoele, M. Van Lijsebettens: Tetraspanin genes in plants.. In: Plant Sci. 190, Juli 2012, S. 9–15. doi:10.1016/j.plantsci.2012.03.005. PMID 22608515.
  • M. Köberle, S. Kaesler, W. Kempf, F. Wölbing, T. Biedermann: Tetraspanins in mast cells.. In: Front Immunol. 3, 2012, S. 106. doi:10.3389/fimmu.2012.00106. PMID 22783251.
  • M. Sala-Valdés, N. Ailane, C. Greco, E. Rubinstein, C. Boucheix: Targeting tetraspanins in cancer.. In: Expert Opin Ther Targets. 16, Nr. 10, Oktober 2012, S. 985-97. doi:10.1517/14728222.2012.712688. PMID 22880813.
  • RL. Bailey, JM. Herbert, K. Khan, VL. Heath, R. Bicknell, MG. Tomlinson: The emerging role of tetraspanin microdomains on endothelial cells.. In: Biochem Soc Trans. 39, Nr. 6, Dezember 2011, S. 1667–73. doi:10.1042/BST20110745. PMID 22103505.
  • S. Detchokul, ED. Williams, MW. Parker, AG. Frauman: Tetraspanins as regulators of the tumour microenvironment: implications for metastasis and therapeutic strategies.. In: Br J Pharmacol. Juni 2013. doi:10.1111/bph.12260. PMID 23731188.

Einzelnachweise

  1. a b Y. G. Yang, I. N. Sari, M. F. Zia, S. R. Lee, S. J. Song, H. Y. Kwon: Tetraspanins: Spanning from solid tumors to hematologic malignancies. In: Experimental hematology. Band 44, Nummer 5, Mai 2016, S. 322–328, doi:10.1016/j.exphem.2016.02.006, PMID 26930362.
  2. a b c X. Jiang, J. Zhang, Y. Huang: Tetraspanins in cell migration. In: Cell adhesion & migration. Band 9, Nummer 5, 2015, S. 406–415, doi:10.1080/19336918.2015.1005465, PMID 26091149, PMC 4955372 (freier Volltext).
  3. C. Boucheix, E. Rubinstein: Tetraspanins. In: Cellular and molecular life sciences : CMLS. Band 58, Nummer 9, August 2001, S. 1189–1205, doi:10.1007/PL00000933, PMID 11577978.