Phenylalaninhydroxylase

Phenylalaninhydroxylase
Phenylalaninhydroxylase
nach PDB 1KW0

Vorhandene Strukturdaten: 1KW0

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur452 Aminosäuren
Sekundär- bis QuartärstrukturHomodimer
KofaktorFe2+, Tetrahydrobiopterin
Bezeichner
Gen-NamePAH
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie1.14.16.1Monooxygenase
SubstratL-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2
ProdukteL-Tyrosin + 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin
Vorkommen
Homologie-FamiliePhenylalaninhydroxylase
Übergeordnetes TaxonLebewesen

Die Phenylalaninhydroxylase (PAH) ist dasjenige Enzym, das in allen Lebewesen den Umbau von L-Phenylalanin zu Tyrosin katalysiert. Es ist daher unentbehrlich für alle Eukaryoten, für die hohe Konzentrationen von Phenylalanin im Organismus schädlich sind. PAH ist eisenhaltig, wobei das Eisen nicht an Häm gebunden ist, und bindet Tetrahydrobiopterin als Cofaktor. Dabei wird ein Sauerstoffatom aus einem O2-Molekül für die OH-Gruppe im Tyrosin und das andere im Tetrahydrobiopterin gebunden (s. Mischfunktionelle Monooxygenasen).

Beim Menschen kommt es hauptsächlich in der Zellflüssigkeit (dem Cytosol) von Leberzellen vor. Mutationen am PAH-Gen können zu geringerer bis fehlender Aktivität des Enzyms und entsprechend zu Hyperphenylalaninämie bis hin zur Phenylketonurie führen.[1]

Katalysiertes Reaktionsgleichgewicht

L-Phenylalanin + Tetrahydrobiopterin + O2
L-Tyrosin + Hydroxytetrahydrobiopterin

Phenylalanin wird zu Tyrosin oxidiert und umgekehrt Tyrosin zu Phenylalanin reduziert.

Einzelnachweise

  1. UniProt P00439

Weblinks

Auf dieser Seite verwendete Medien

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Struktur von L-Phenylalanin unter physiologischen Bedingungen
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L-Tyrosin phys.svg
Struktur von L-Tyrosin unter physiologischen Bedingungen
4a-Hydroxytetrahydrobiopterin.svg
Struktur von 4a-Hydroxytetrahydrobiopterin
5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin.svg
Struktur von 5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin