Lysylhydroxylasen
| PLOD1 | ||
|---|---|---|
| Andere Namen | Procollagen-Lysine, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; LLH; LH1; Lysyl Hydroxylase 1; EC 1.14.11.4; PLOD; EDS6; Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase (Lysine Hydroxylase, Ehlers-Danlos Syndrome Type VI); Procollagen-Lysine 1, 2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Procollagen-Lysine,2-Oxoglutarate 5-Dioxygenase 1; Lysyl Hydroxylase 1; Lysine Hydroxylase; LH | |
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 727 Aminosäuren, 83550 Da | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 5351 | 18822 |
| UniProt | Q02809 | Q9R0E2 |
| PubMed-Suche | 5351 | 18822 |
Die Lysylhydroxylasen sind Enzyme, die die Hydroxylierung von Lysinresten in Proteinen katalysieren.
Die Lysylhydroxylasen erzeugen aus Lysinresten Hydroxylysin als posttranslationale Modifikation, unter anderem bei der Stabilisierung von Kollagen. Cofaktoren sind Eisenionen und Ascorbinsäure (Vitamin C). Lysylhydroxylasen sind Dimere und im Lumen des rauen endoplasmatischen Retikulums lokalisiert.[1] Ein Mangel an Vitamin C führt zu Defekten in der Funktion des Kollagens, die zu den Symptomen des Skorbuts gerechnet werden.
Literatur
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: Biochemie. 6. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5.
- Donald Voet, Judith G. Voet: Biochemistry. 3. Auflage, John Wiley & Sons, New York 2004, ISBN 0-471-19350-X.
- Bruce Alberts, Alexander Johnson, Peter Walter, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts: Molecular Biology of the Cell. 5. Auflage, Taylor & Francis 2007, ISBN 978-0-8153-4106-2.
Einzelnachweise
- ↑ Jari Heikkinen, Maija Risteli, Outi Lampela, Paula Alavesa, Marjo Karppinen, André H. Juffer, Raili Myllylä: Dimerization of human lysyl hydroxylase 3 (LH3) is mediated by the amino acids 541–547. In: Matrix Biology. Band 30, Nr. 1, Januar 2011, S. 27–33, doi:10.1016/j.matbio.2010.10.002, PMID 20955792.