Histon H1

H1 histone family, member 0
H1 histone family, member 0
Schemazeichnung Nukleosom mit Histon H1 (stabförmig)

Vorhandene Strukturdaten: 1hst, 1ghc, 2fe2, 2rhi

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur193 Aminosäuren; 20,7 kDa
Bezeichner
Gen-NamenH1.0 ; H1F0; H1FV; H10
Externe IDs
Vorkommen
Übergeordnetes TaxonEukaryoten
Orthologe
MenschMaus
Entrez300514958
EnsemblENSG00000189060ENSMUSG00000048769
UniProtP07305P10922
Refseq (mRNA)NM_005318NM_008197
Refseq (Protein)NP_005309NP_032223
Genlocus Chr 22: 36.53 – 36.53 Mb Chr 15: 78.86 – 78.86 Mb
PubMed-Suche300514958

Histon H1 ist ein intrinsisch ungeordnetes Protein,[1] das im Zellkern vorkommt. Es ist eines der fünf Haupt-Histon-Proteine des Chromatins in eukaryotischen Zellen. Neben seiner Funktion als Gerüst für den DNA-Doppelstrang spielt es eine Rolle bei der Transkription. Es gibt mindestens sechs verschiedene Varianten von H1, die mit H1.1 bis H1.5 und H10 bezeichnet werden. Außer in einfachen Organismen wie der Bäckerhefe kommen alle Varianten in Tieren und Pflanzen vor.

Biosynthese

Beim Menschen liegt das Gen für die Variante H1(0) auf Chromosom 22, alle anderen Varianten sind in einer Gruppe auf Chromosom 6 zu finden. Vom Translationsprodukt wird jeweils das Start-Methionin abgespalten. Die Länge und die Molekülmasse des resultierenden Proteins können aus der Tabelle abgelesen werden.

VarianteProtein Länge (aa)Protein Masse (kDa)UniProt-Eintrag
H1(0)19320,7P07305
H1.121421,7Q02539
H1.221221,2P16403
H1.322022,2P16402
H1.421821,7P10412
H1.522522,4P16401
H1.T20621,9P22492

Biologische Funktion

Histon H1 markiert die Position, an der sich die DNA um das Histonoctamer schlingt. In der G1-Phase des Zellzyklus beginnt die Phosphorylierung des Proteins und schreitet bis zum Ende der Zelle fort, ist jedoch nicht gleich verteilt über den Zellkern; man vermutet, dass aktive (stark transkribierte) Gene und hoher Phosphorylierungsgrad von H1 zusammenhängen.

H1 wird auch poly(ADP-ribosyl)iert. Diese Veränderung, bei der 60 bis 80 ADP-Ribose-Moleküle an mehreren Stellen an H1 angehängt werden (beispielsweise durch das Enzym PARP-1), führt zu einer Öffnung des Nukleosoms und hängt mit der DNA-Reparatur zusammen.[2]

Andere Histon-Proteine

Siehe auch

Einzelnachweise

  1. Alessandro Borgia, Madeleine B. Borgia, Katrine Bugge, Vera M. Kissling, Pétur O. Heidarsson, Catarina B. Fernandes, Andrea Sottini, Andrea Soranno, Karin J. Buholzer, Daniel Nettels, Birthe B. Kragelund, Robert B. Best, Benjamin Schuler: Extreme disorder in an ultrahigh-affinity protein complex. In: Nature. Band 555, 1. März 2018, S. 61–66, doi:10.1038/nature25762.
  2. Ronald Berezney, Kwang W. Jeon (Hrsg.): Structural and Functional Organization of the Nuclear Matrix. Academic Press, 1995, ISBN 0123645654, S. 214–217.

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