Enteropeptidase

Enteropeptidase
Enteropeptidase
Bändermodell nach PDB 1EKB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur1019 = 784+235 Aminosäuren
Sekundär- bis QuartärstrukturHeterodimer
Bezeichner
Gen-NamenPRSS7 ; ENTK
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie3.4.21.9Serinprotease
MEROPSS01.156
ReaktionsartHydrolyse
SubstratTrypsinogen
ProdukteTrypsin +
Hexapeptid (Val-[Asp]4-Lys)
Vorkommen
Homologie-FamiliePRSS7
Übergeordnetes TaxonEuteleostomi

Enteropeptidase oder (veraltet und nach biochemischer Nomenklatur irreführend, da das Enzym keine Phosphorylierung katalysiert) Enterokinase, ist ein Enzym im Bürstensaum der Wirbeltiere, welches von der Duodenalschleimhaut gebildet wird. Durch Abspaltung eines Hexapeptids (Val-[Asp]4-Lys) wandelt die membrangebundene Enteropeptidase das inaktive Proenzym Trypsinogen in dessen aktive Form Trypsin um, wodurch es indirekt weitere Enzyme des Pankreassekrets aktiviert.

Die Enteropeptidase katalysiert folgende Reaktion:

Trypsinogen → Trypsin + Hexapeptid

Quellen

Auf dieser Seite verwendete Medien

1EKB.png
Crystal structure of Enteropeptidase with an inhibitor. PDB 1EKB. Created with PyMol