Kollagen-Typ 16α1
| Kollagen Typ XVI, alpha 1 | ||
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| Andere Namen |
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| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1.604 Aminosäuren, 157.751 Da | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | COL16A1 ; FP1572; 447AA | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 1307 | 107581 |
| Ensembl | ENSG00000084636 | ENSMUSG00000040690 |
| UniProt | Q07092 | Q8BLX7 |
| Refseq (mRNA) | NM_001856 | NM_028266 |
| Refseq (Protein) | NP_001847.3 | NP_082542.3 |
| Genlocus | Chr 1: 31.65 – 31.7 Mb | Chr 4: 130.05 – 130.1 Mb |
| PubMed-Suche | 1307 | 107581 |
Kollagen Typ XVI, alpha 1 ist ein fibrillenassoziiertes Kollagen, das vom Gen COL16A1 codiert wird. Es bildet Homotrimere, die wiederum Kollagenfibrillen vom Typ XVI formen.
Eigenschaften
Kollagen Typ XVI, alpha 1 befindet sich hauptsächlich in Fibroblasten und Keratinozyten; außerdem auch in der glatten Muskulatur und im Amnion. Es ist in der Zelladhäsion involviert und induziert Integrin-vermittelte zelluläre Reaktionen, wie die Proliferation. Möglicherweise agiert Kollagen XVI als Substrat für die Adhäsion und Invasion von Tumorzellen im Bindegewebe. Somit spielt es eine wichtige Rolle in der Interaktion des Bindegewebes mit der extrazellulären Matrix.[1]
Außerdem fördert Kollagen XVI die Lebensdauer von intestinalen subepithelialen Myofibroblasten (engl. intestinal subepithelial myofibroblasts, ISEMF) in der Darmwand, indem es die Fokalkontakte durch die Zell-Matrix-Interaktion stabilisiert, aber auch durch die Rekrutierung von Integrin α1β1 in den Spitzen der Fokalkontakte.[2]
Die NC11-Domäne von Kollagen XVI dient als potentieller Biomarker für das Plattenepithelkarzinom und löst vaskuläre Mimikry durch Hochregulierung der endothelialen Rezeptoren VEGFR1, VEGFR2 und uPAR.[3]
Weblinks
Einzelnachweise
- ↑ James C. McConnell, Oliver V. O’Connell, Keith Brennan, Lisa Weiping, Miles Howe, Leena Joseph, David Knight, Ronan O’Cualain, Yit Lim, Angela Leek, Rachael Waddington, Jane Rogan, Susan M. Astley, Ashu Gandhi, Cliona C. Kirwan, Michael J. Sherratt, Charles H. Streuli: Collagen XVI in health and disease. In: Matrix Biol. 32, Nr. 2, 11. März 2013, S. 64–73. doi:10.1016/j.matbio.2012.11.001. PMID 23149016.
- ↑ S. Ratzinger, J. A. Eble, A. Pasoldt, A. Opolka, G. Rogler, J. Girfka, S. Grässel: Collagen XVI induces formation of focal contacts on intestinal myofibroblasts isolated from the normal and inflamed intestinal tract. In: Matrix Biol. 29, Nr. 3, April 2010, S. 177–193. doi:10.1016/j.matbio.2009.11.004. PMID 19931388.
- ↑ K. B. Bedal, S. Grässel, G. Spanier, T. E. Reichert, R. J. Bauer: The NC11 domain of human collagen XVI induces vasculogenic mimicry in oral squamous cell carcinoma cells. In: Carcinogenesis. 36, Nr. 11, November 2015, S. 1429–1439. doi:10.1093/carcin/bgv141. PMID 26424749.