Glutathion-Reduktase

Glutathion-Reduktase
Glutathion-Reduktase
Bändermodell der GSR des Menschen, nach PDB 1GRE
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur479 Aminosäuren
Sekundär- bis QuartärstrukturHomodimer
KofaktorFAD
Präkursor(522 aa)
IsoformenM, C, 2, 3, 4
Bezeichner
Gen-NameGSR
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie1.8.1.7Oxidoreduktase
ReaktionsartRedoxreaktion
SubstratGSSG + NADPH/H+
Produkte2 GSH + NADP+
Vorkommen
Übergeordnetes TaxonTiere, Pilze, manche Bakterien[1]

Die Glutathion-Reduktase (GSR) (genauer: Glutathiondisulfid-Reduktase) ist das Enzym, das Glutathiondisulfid (GSSG) zu Glutathion (GSH) reduziert. Dabei wird ein Reduktionsäquivalent (NADPH/H+) verbraucht, das aus dem Pentosephosphatweg stammt. Die Reaktion findet in Tieren, Pilzen und verschiedenen Bakterien statt und dient zur Wiederherstellung von Glutathion, nachdem es oxidiert wurde.[2]

Beim Menschen können aus dem GSR-Gen mehrere Spleißvarianten des Enzyms entstehen, die sich durch ihre Lokalisierung (mitochondriell, cytosolisch) unterscheiden. Mutationen in GSR können zu erblicher verringerter Enzymaktivität mit hämolytischer Anämie führen.[3]

Katalysierte Reaktion

GSSG + NADPH/H+  
  2× GSH + NADP+

Ein Molekül Glutathiondisulfid wird zu zwei Molekülen Glutathion reduziert.

Einzelnachweise

  1. InterPro: IPR006322 Glutathione reductase, eukaryote/bacterial (englisch)
  2. UniProt P00390
  3. Orphanet: Anämie, hämolytische durch Glutathion-Reduktase-Mangel

Weblinks

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Glutathione reductase.png
Autor/Urheber: Splette, Lizenz: CC-BY-SA-3.0
Cartoon representation of the atomic structure of Glutathione Reductase, based on PDB ID: 1GRE
Glutathion oxidiert phys.svg
Struktur von Glutathion, oxidiert
Glutathion phys.svg
Struktur von Glutathion (GSH) unter physiologischen Bedingungen